segunda-feira, 14 de março de 2011

Composição química dos seres vivos

Oi pessoal, fui informada de problemas nos downloads dos documentos, por isso vou postar conteúdo na íntegra por aqui mesmo. Logo estarei resolvendo o problema.
Abraço,
Profª Rosilene

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COMPOSIÇÃO QUÍMICA DOS SERES VIVOS

Os seres vivos são constituídos de compostos orgânicos e inorgânicos, diferentes dos seres não vivos, que apenas apresentam 1 ou 2 compostos inorgânicos em sua formação.

SUBSTÂNCIAS INORGÂNICAS: são estruturas simples e com poucos átomos.

Ex.: H2O e sais minerais.

H2O: solvente universal. Funções principais:

- Solvente de líquidos corpóreos;

- Meio de transporte de moléculas;

- Regulação térmica

- Ação lubrificante;

- Reações de hidrólise;

- Matéria-prima para a realização da fotossíntese.

SAIS MINERAIS: atua na regulação do equilíbrio corporal.

Macronutrientes: o corpo precisa em quantidades acima de 100 mg/dia. Ex.: Fosfato de cálcio – rigidez dos ossos.

Micronutrientes: o corpo precisa em quantidades abaixo de 100 mg/dia. Ex.:Iodo – para o bom funcionamento da tireóide. Ferro – constituição da hemoglobina.

SUBSTÂNCIAS ORGÂNICAS: apresentam sempre o carbono em sua composição.

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GLICÍDIOS / CARBOIDRATOS

CARBOIDRATOS, são carbonos hidratados.

C + H2O = CH2O

Tais moléculas são estoques de energia para uso imediato no metabolismo celular. Além da função energética, os glicídios podem ter função estrutural.

Na Natureza, a formação de carboidratos ocorre através da Fotossíntese:

CO2 + H2O = CH2O + 2O

MONOSSACARÍDEOS: glicídios simples que possuem apenas uma unidade e obedecem à fórmula geral (Cn(H2O)n); o valor de n pode variar de 3 a 7.

Ex.: Ribose, Desoxirribose, glicose, frutose, galactose...

DISSACARÍDEO: união de 2 monossacarídeos;

Ex.: Sacarose (glicose + frutose) – Lactose (glicose + galactose)

POLISSACARÍDEOS: união de muitos monossacarídeos.

Ex.: Amido (+ de 1.400 moléculas de glicose) – Celulose (4.000 mol. de glicose) – Glicogênio (30.000 mol. de glicose).

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LIPÍDIOS
São substâncias conhecidas por gorduras, óleos e ceras.

Obs.: A molécula lipídica tem o dobro de energia do que a glicídica (glicose). Porém elas são metabolizadas somente em segundo momento.

Temos cinco tipos de lipídios:

GLICERÍDEO: são os óleos e as gorduras. Importante fonte de energia utilizados pelos animais em momentos de necessidade. Em regiões muito frias, as gorduras são importantes no isolamento térmico da pele.

CERÍDEOS: são as ceras. É muito comum em plantas, formando uma camada que impermeabiliza a superfície das folhas, o que impede a perda de água por evaporação ou transpiração das plantas.

ESTERÓIDES: formam os hormônios e o colesterol. Os hormônios de origem esteróide são a progesterona e o estrógeno (hormônios femininos) e a testosterona (hormônio masculino).

CAROTENÓIDES: lipídios de cor avermelhada ou amarela. O caroteno é importante nos processos relacionados à visão.

FOSFOLIPÍDIOS: importante componente das membranas celulares.

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PROTEÍNAS

Conjunto de aminoácidos que adquirem função importante de:

· Formar a estrutura dos tecidos;

· Enzimática;

· Hormonal;

· Mecanismos imunológicos;

Transporte de gases no sangue.

AMINOÁCIDO (aa)








Grupo Amina Grupo Ácido

Qualquer molécula de aminoácido tem um grupo carboxila (COOH) e um grupo amina ligados a um átomo de carbono. Nesses mesmo carbono ficam ligados ainda um átomo de hidrogênio e um radical (R).

Nota - O radical (R) representa um radical orgânico, diferente em cada molécula de aminoácido encontrado na matéria viva.

Síntese e classificação: existem vinte aminoácidos diferentes na natureza, que fazem parte das proteínas e peptídeos.

Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento.

Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:

- Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.

- Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA








Estrutura: os níveis de organização Molecular de uma proteína são:

Primário - representado peIa seqüência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas.

Secundário - representado por dobras na cadeia, que são estabilizadas por pontes de hidrogênio.

Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento.

Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).

Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática dos quatro níveis de organização molecular de uma proteína:








Nota - A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores.

A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína.

Nota - uma proteína difere de outra:

1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais.

2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos como valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes.

3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes.

4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são.

Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes.

Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos.

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ENZIMAS

São proteínas que funcionam como catalisadores biológicos.

Cada reação química precisa de uma enzima específica para executá-la.

Mas para isso a enzima precisa entrar em contato com o substrato para acelerar a velocidade da reação.

“Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é enzima.”

A enzima diminui a energia de ativação.

Sítio Ativo: região de uma molécula enzimática onde o substrato se liga e é quimicamente modificado.

Catalisador: é uma substância que acelera as reações químicas sem que ela própria sofra modificações; isto significa que pode ser utilizada repetidamente.

E + S <------> ES <------> E + P

Essa reação é em geral reversível. O complexo ES (Enzima-Substrato) é intermediário. As enzimas aceleram a reação até alcançarem um equilíbrio.

CHAVE-FECHADURA = admite que o sítio ativo possuía um “molde rígido”. Mas isso logo caiu em desuso. Linus Pauling admitiu que isso ocorria no “estado de transição” (ES)











ENCAIXE INDUZIDO = admite a flexibilidade do sítio ativo. Molda-se completamente ao substrato. Esse sistema é energeticamente mais eficiente.









FATORES QUE INFLUENCIAM A REAÇÃO ENZIMÁTICA:

1. Temperatura – a velocidade da reação aumenta até que a temperatura ótima (36,5ºC a 37ºC) seja atingida.

2. pH – a maioria das enzimas atinge a velocidade máxima em meio neutro (pH em torno de 7). Se for muito baixo ou muito alto, ocorre a desnaturação ou inativação da enzima.

3. Concentração de Substrato – acelera até o momento em que ocorre o ponto de saturação, isto é, todas as molecular tenham reagido com o substrato.

NOMENCLATURA ENZIMÁTICA:

A denominação das enzimas é feita acrescentando-se o sufixo ASE ao nome do substrato ou ao nome da reação que ela promove.

Exemplo: maltose + ase = maltase

Algumas exceções: pepsina, tripsina, ptialina, trombina e outras......

Este usam a regra antiga.

INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA

· Inibição Irreversível – ocorre a inibição da enzima.

1. Competitiva – substratos competem pelo sítio ativo.

2. Não Competitiva – o inibidor causa a deformação do sítio ativo, inativando-o.

Inibição Reversível ou Feedback – Toda vez que ocorre síntese excessiva de um produto na célula, o próprio excedente impede, temporariamente, a atividade da enzima inicial.




Copiem e colem no word e imprimam para a próxima aula!!

2 comentários:

  1. curti o como voce se coloca para falar sober os seres vivos

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